Boc/Bzl-твердофазный синтез пептида дельторфина II и его аналогов без применения безводного фтористого водорода

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Токсичность безводного фтористого водорода – ключевой фактор поиска альтернативных кислот Льюиса для проведения процессов глобального удаления защитных групп и снятия пептидов с полимерной подложки на последней стадии их Boc/Bzl-синтеза. В отличие от фтористого водорода, эти кислоты – высококипящие соединения, но благоприятные физико-химические свойства большинства пептидов позволяют отделить целевой продукт от избытка кислот посредством метода переосаждения. Мы обнаружили, что этот метод не применим для синтеза образцов пептида дельторфина II и его аналогов, в связи с чем были исследованы иные способы их выделения и очистки. В результате были разработаны альтернативные методы синтеза, выделения и эффективной очистки пептидов класса дельторфина II. Новые подходы могут найти применение в синтезе других гидрофобных пептидов.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

В. Н. Азев

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

Л. Г. Мустаева

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

Е. Ю. Горбунова

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

Л. К. Байдакова

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

А. Н. Чулин

Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, просп. Науки, 6

Л. Н. Маслов

НИИ кардиологии, Томский НИМЦ

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 634012 Томск, ул. Киевская, 111-А

А. В. Мухомедзянов

НИИ кардиологии, Томский НИМЦ

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 634012 Томск, ул. Киевская, 111-А

М. В. Молчанов

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 142290 Пущино, ул. Институтская, 3

А. И. Мирошников

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: viatcheslav.azev@bibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Список литературы

  1. Lazarus L.H., Bryant Sh.D., Cooper P.S., Salvadori S. // Prog. Neurobiol. 1999. V. 57. P. 377–420. https://doi.org/10.1016/S0301-0082(98)00050-1
  2. Headrick J.P., Pepe S., Peart J.N. // Curr. Pharm. Des. 2012. V. 18. P. 6090–6100. https://doi.org/10.2174/138161212803582360
  3. Rawal H., Patel B.M. // J. Cardiovasc. Pharmacol. Ther. 2018. V. 23. P. 279–291. https://doi.org/10.1177/1074248418757009
  4. See Hoe L., Patel H.H., Peart J.N. // Delta Opioid Receptors and Cardioprotection. In: Delta Opioid Receptor Pharmacology and Therapeutic Applications. Handbook of Experimental Pharmacology. V. 247 / Ed. Jutkiewicz E. Cham: Springer, 2018. P. 301–334. https://doi.org/10.1007/164_2017_6
  5. Maslov L.N., Lishmanov Yu.B., Oeltgen P.R., Barzakh E.I., Krylatov A.V., Govindaswami M., Brown S.A. // Life Sci. 2009. V. 84. P. 657–663. https://doi.org/10.1016/j.lfs.2009.02.016
  6. Maslov L.N., Mukhomedzyanov A.V., Tsibulnikov S.Y., Suleiman M.-S., Khaliulin I., Oeltgen P.R. // Eur. J. Pharmacol. 2021. V. 907. P. 174302. https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2021.174302
  7. Popov S.V., Mukhomedzyanov A.V., Maslov L.N., Naryzhnaya N.V., Kurbatov B.K., Prasad N.R., Singh N., Fu F., Azev V.N. // Membranes. 2023. V. 13. P. 63. https://doi.org/10.3390/membranes13010063
  8. Salvadori S., Bianchi C., Lazarus L.H., Scaranari V., Attila M., Tomatis R. // J. Med. Chem. 1992. V. 35. P. 4651–4657. https://doi.org/10.1021/jm00103a001
  9. Benoiton N.L., Lee Y.C., Steinaur R., Chen F.M.F. // Int. J. Pept. Protein Res. 1992. V. 40. P. 559–566. https://doi.org/10.1111/j.1399-3011.1992.tb00441.x
  10. Yang Y. // Side Reactions in Peptide Synthesis (1st ed.). London: Academic Press, 2015.
  11. Guerrini R., Capasso A., Sorrentino L., Anacardio R., Bryant Sh.D., Lazarus L.H., Attila M., Salvadori S. // Eur. J. Pharmacol. 1996. V. 302. P. 37–42. https://doi.org/10.1016/0014-2999(96)00067-2
  12. Sakakibara S., Nakamizo N., Kishida Y., Yoshimura S. // Bull. Chem. Soc. Jpn. 1968. V. 41. P. 1477–1479. https://doi.org/10.1246/bcsj.41.1477
  13. Muttenthaler M., Albericio F., Dawson P.E. // Nat. Protoc. 2015. V. 10. P. 1067–1083. https://doi.org/10.1038/nprot.2015.061
  14. Hughes J.L., Leopold E.J. // Tetrahedron Lett. 1993. V. 34. P. 7713–7716. https://doi.org/10.1016/S0040-4039(00)61546-0
  15. Akaji K., Fujii N., Tokunaga F., Miyata T., Iwanaga S., Yajima H. // Chem. Pharm. Bull. 1989. V. 37. P. 2661– 2664. https://doi.org/10.1248/cpb.37.2661
  16. Jubilut G.N., Cilli E.M., Tominaga M., Miranda A., Okada Y., Nakaie C.R. // Chem. Pharm. Bull. 2001. V. 49. P. 1089–1092. https://doi.org/10.1248/cpb.49.1089
  17. Schnölzer M., Alewood P., Jones A., Alewood D., Kent S.B.H. // Int. J. Pept. Protein Res. 1992. V. 40. P. 180–193. https://doi.org/10.1111/j.1399-3011.1992.tb00291.x
  18. Kaiser E., Colescott R.L., Bossinger C.D., Cook P.I. // Anal. Biochem. 1970. V. 34. P. 595. https://doi.org/10.1016/0003-2697(70)90146-6
  19. Stewart J.M., Young J.D. // Solid Phase Peptide Synthesis. Pierce Chemical Company Rockford, IL, 1984.
  20. Yajima H., Fujii N. // J. Am. Chem. Soc. 1981. V. 103. P. 5867–5871. https://doi.org/10.1021/ja00409a040
  21. Kravchenko S.V., Domnin P.A., Grishin S.Yu., Panfilov A.V., Azev V.N., Mustaeva L.G., Gorbunova E.Yu., Kobyakova M.I., Surin A.K., Glyakina A.V., Fadeev R.S., Ermolaeva S.A., Galzitskaya O.V. // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. P. 524. https://doi.org/10.3390/ijms23010524
  22. Espada A., Rivera-Sagredo A. // J. Chromatogr. A. 2003. V. 987. P. 211–220. https://doi.org/10.1016/S0021-9673(02)01819-8
  23. Subirats X., Bosch E., Rosés M. // LCGC North America. 2009. V. 27. P. 1000–1004. https://www.chromatographyonline.com/view/buffer-considerations-lc-and-lc-ms
  24. Göransson U., Luijendijk T., Johansson S., Bohlin L., Claeson P. // J. Nat. Prod. 1999. V. 62. P. 283–286. https://doi.org/10.1021/np9803878
  25. Barbeau D., Guay S., Neugebauer W., Escher E. // J. Med. Chem. 1992. V. 35. P. 151–157. https://doi.org/10.1021/jm00079a020
  26. Myhre P.C. // J. Am. Chem. Soc. 1972. V. 94. P. 7921–7923. https://doi.org/10.1021/ja00777a043
  27. Olah G.A., Narang S.C., Malhotra R., Olah J.A. // J. Am. Chem. Soc. 1979. V. 101. P. 1805–1807. https://doi.org/10.1021/ja00501a028
  28. Nickson T.E. // J. Org. Chem. 1986. V. 51. P. 3903– 3904. https://doi.org/10.1021/jo00370a031
  29. Shiao M.-J., Lai L.-L., Ku W.-Sh., Lin P.-Y., Hwu J. R. // J. Org. Chem. 1993. V. 58. P. 4742–4744. https://doi.org/10.1021/jo00069a046
  30. Knorr R., Trzeciak A., Bannwarth W., Gillessen D. // Tetrahedron Lett. 1989. V. 30. P. 1927–1930. https://doi.org/10.1016/S0040-4039(00)99616-3

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Хроматограммы стадий процесса гель-фильтрации смеси пептида (I) и низкомолекулярных примесей, вертикальные линии соответствуют промежутку времени 2 мин. (а) – Сорбент Sephadex G-10, отсутствие разделения при нанесении необработанной смеси; (б) – Sephadex G-10, частичное разделение после отгонки значительной части солей с водяным паром перед нанесением; (в) – сорбент Sephadex LH-20, частичное разделение при нанесении необработанной смеси; (г) – сорбент Sephadex LH-20, практически полное разделение после отгонки значительной части солей с водяным паром в ходе лиофилизации перед нанесением.

Скачать (64KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024