Современные методы флуоресцентной наноскопии в биологии

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

За последние десятилетия оптическая микроскопия претерпела значительные изменения благодаря преодолению дифракционного предела оптического разрешения и развитию методов визуализации с высоким разрешением, которые объединили под термином флуоресцентная наноскопия. Такие подходы позволяют исследователям наблюдать биологические структуры и процессы с наномасштабным уровнем детализации, раскрывая их ранее скрытые особенности и помогая отвечать на фундаментальные биологические вопросы. Среди передовых методов флуоресцентной наноскопии можно выделить STED (Stimulated Emission Depletion Microscopy), STORM (STochastic Optical Reconstruction Microscopy), PALM (Photo-activated Localization Microscopy), TIRF (Total Internal Reflection Fluorescence), SIM (Structured Illumination Microscopy), MINFLUX (Minimal Photon Fluxes), PAINT (Points Accumulation for Imaging in Nanoscale Topography) и RESOLFT (REversible Saturable Optical Fluorescence Transitions) и др. Большинство указанных методов позволяют получать объемные (3D) изображения исследуемых объектов. В данном обзоре рассмотрены принципы этих методов, их достоинства и недостатки, а также применение в биологических исследованиях.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Д. О. Соловьева

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: d.solovieva@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

А. В. Алтунина

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; Московский физико-технический институт (национальный исследовательский университет)

Email: d.solovieva@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 141701 Долгопрудный, Институтский переулок, 9

М. В. Третьяк

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: d.solovieva@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

К. Е. Мочалов

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: d.solovieva@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

В. А. Олейников

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; Национальный исследовательский ядерный университет “МИФИ”

Email: d.solovieva@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 115409 Москва, Каширское ш., 31

Список литературы

  1. Abbe E. // Archiv für mikroskopische Anatomie. 1873. V. 9. P. 413–468. https://doi.org/10.1007/BF02956173
  2. Minsky M. // Scanning. 1988. V. 10. P. 128–138. https://doi.org/10.1002/sca.4950100403
  3. Kaiser W., Garrett C. // Phys. Rev. Lett. 1961. V. 7. P. 229–231. https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.7.229
  4. Hell S.W., Stelzer E.H.K., Lindek S., Cremer C. // Opt. Lett. 1994. V. 19. P. 222–224. https://doi.org/10.1364/OL.19.000222
  5. Bahlmann K., Jakobs S., Hell S.W. // Ultramicroscopy. 2001. V. 87. P. 155–164. https://doi.org/10.1016/S0304-3991(00)00092-9
  6. Khater I.M., Nabi I.R., Hamarneh G. // Patterns. 2020. V. 1. P. 100038. https://doi.org/10.1016/j.patter.2020.100038
  7. Gong J., Jin Z., Chen H., He J., Zhang Y., Yang X. // Adv. Drug Deliv. Rev. 2023. V. 196. P. 114791. https://doi.org/10.1016/j.addr.2023.114791
  8. Werner C., Sauer M., Geis C. // Chem. Rev. 2021. V. 121. P. 11971–12015. https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.0c01174
  9. Jacquemet G., Carisey A.F., Hamidi H., Henriques R., Leterrier C. // J. Cell Sci. 2020. V. 133. P. jcs240713. https://doi.org/10.1242/jcs.240713
  10. Vicidomini G., Bianchini P., Diaspro A. // Nat. Methods. 2018. V. 15. P. 173–182. https://doi.org/10.1038/nmeth.4593
  11. Hell S.W., Wichmann J. // Opt. Lett. 1994. V. 19. P. 780–782. https://doi.org/10.1364/ol.19.000780
  12. Hell S.W., Kroug M. // Appl. Phys. B. 1995. V. 60. P. 495–497. https://doi.org/10.1007/BF01081333
  13. Mochalov K.E., Chistyakov A.A., Solovyeva D.O., Mezin A.V., Oleinikov V.A., Vaskan I.S., Molinari M., Agapov I.I., Nabiev I., Efimov A.E. // Ultramicroscopy. 2017. V. 182. P. 118–123. https://doi.org/10.1016/j.ultramic.2017.06.022
  14. Heine J., Wurm C.A., Keller-Findeisen J., Schönle A., Harke B., Reuss M., Winter F.R., Donnert G. // Rev. Sci. Instrum. 2018. V. 89. P. 053701. https://doi.org/10.1063/1.5020249
  15. Blom H., Widengren J. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2014. V. 20. P. 127–133. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2014.06.004
  16. Berning S., Willig K.I., Steffens H., Dibaj P., Hell S.W. // Science. 2012. V. 335. P. 551–552. https://doi.org/10.1126/science.1215369
  17. Masch J.-M., Steffens H., Fischer J., Engelhardt J., Hubrich J., Keller-Findeisen J., D’Este E., Urban N.T., Grant S.G.N., Sahl S.J., Kamin D., Hell S.W. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2018. V. 115. P. E8047–E8056. https://doi.org/10.1073/pnas.1807104115
  18. Pfeiffer T., Poll S., Bancelin S., Angibaud J., Inavalli V.K., Keppler K., Mittag M., Fuhrmann M., Nägerl U.V. // Elife. 2018. V. 7. P. 1–17. https://doi.org/10.7554/eLife.34700
  19. Steffens H., Wegner W., Willig K.I. // Methods. 2020. V. 174. P. 42–48. https://doi.org/10.1016/j.ymeth.2019.05.020
  20. Calovi S., Soria F.N., Tønnesen J. // Neurobiol. Dis. 2021. V. 156. P. 105420. https://doi.org/10.1016/j.nbd.2021.105420
  21. Katsube S., Koganezawa N., Hanamura K., Cuthill K.J., Tarabykin V., Ambrozkiewicz M.C., Kawabe H. // Neurosci. Lett. 2023. V. 797. P. 137059. https://doi.org/10.1016/j.neulet.2023.137059
  22. Scharrig E., Sanmillan M.L., Giraudo C.G. // Methods Cell Biol. 2023. https://doi.org/10.1016/bs.mcb.2023.01.018
  23. Carravilla P., Dasgupta A., Zhurgenbayeva G., Danylchuk D.I., Klymchenko A.S., Sezgin E., Eggeling C. // Biophys. Rep. 2021. V. 1. P. 100023. https://doi.org/10.1016/j.bpr.2021.100023
  24. Spahn C., Grimm J.B., Lavis L.D., Lampe M., Heilemann M. // Nano Lett. 2019. V. 19. P. 500–505. https://doi.org/10.1021/acs.nanolett.8b04385
  25. Sauer M., Heilemann M. // Chem. Rev. 2017. V. 117. P. 7478–7509. https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.6b00667
  26. Keller J., Schönle A., Hell S.W. // Opt. Express. 2007. V. 15. P. 3361–3371. https://doi.org/10.1364/oe.15.003361
  27. Rittweger E., Rankin B.R., Westphal V., Hell S.W. // Chem. Phys. Lett. 2007. V. 442. P. 483–487. https://doi.org/10.1016/j.cplett.2007.06.017
  28. Sharma R., Singh M., Sharma R. // Spectrochim. Acta A Mol. Biomol. Spectrosc. 2020. V. 231. P. 117715. https://doi.org/10.1016/j.saa.2019.117715
  29. Zhang P., Goodwin P.M., Werner J.H. // Opt. Express. 2014. V. 22. P. 12398–12409. https://doi.org/10.1364/OE.22.012398
  30. Yu W., Ji1 Z., Dong D., Yang X., Xiao Y., Gong Q., Xi P., Shi K. // Laser Photonics Rev. 2016. V. 10. P. 147–152. https://doi.org/10.1002/lpor.201500151
  31. Frawley A.T., Wycisk V., Xiong Y., Galiani S., Sezgin E., Urbančič I., Jentzsch A.V., Leslie K.G., Eggeling C., Anderson H.L. // Chem. Sci. 2020. V. 11. P. 8955–8960. https://doi.org/10.1039/D0SC02447C
  32. Damenti M., Coceano G., Pennacchietti F., Bodén A., Testa I. // Neurobiol. Dis. 2021. V. 155. P. 105361. https://doi.org/10.1016/j.nbd.2021.105361
  33. Sahl, S.J., Hell, S.W. // In: High Resolution Imaging in Microscopy and Ophthalmology / Eds. Bille J. Cham: Springer, 2019. P. 3–32. https://doi.org/10.1007/978-3-030-16638-0_1
  34. Boden A., Pennacchietti F., Coceano G., Damenti M., Ratz M., Testa I. // Nat. Biotechnol. 2021. V. 39. P. 609–618. https://doi.org/10.1038/s41587-020-00779-2
  35. Willig K.I. // iScience. 2022. V. 25. P. 104961. https://doi.org/10.1016/j.isci.2022.104961
  36. Rust M.J., Bates M., Zhuang X.W. // Nat. Methods. 2006. V. 3. P. 793–795. https://doi.org/10.1038/nmeth929
  37. Hess S.T., Girirajan T.P.K., Mason M.D. // Biophys. J. 2006. V. 91. V. 4258–4272. https://doi.org/10.1529/biophysj.106.091116
  38. Kikuchi K., Adair L.D., Lin J., New E.J., Kaur A. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2023. V. 62. P. e202204745. https://doi.org/10.1002/anie.202204745
  39. Li H., Vaughan J.C. // Chem. Rev. 2018. V. 118. P. 9412–9454. https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.7b00767
  40. Huang B., Wang W., Bates M., Zhuang X. // Science. 2008. V. 319. P. 810–813. https://doi.org/10.1126/science.1153529
  41. Albrecht N.E., Jiang D., Akhanov V., Hobson R., Speer C.M., Robichaux M.A., Samuel M.A. // Cell Rep. Methods. 2022. V. 2. P. 100253. https://doi.org/10.1016/j.crmeth.2022.100253
  42. Hu F., Zhu D., Dong H., Zhang P., Xing F., Li W., Yan R., Zhou J., Xu K., Pan L., Xu J. // iScience. 2022. V. 25. P. 105514. https://doi.org/10.1016/j.isci.2022.105514
  43. Kim D., Deerinck T.J., Sigal Y.M., Babcock H.P., Ellisman M.H., Zhuang X. // PLoS One. 2015. V. 10. P. e0124581. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0124581
  44. Betzig E., Patterson G.H., Sougrat R., Lindwasser O.W., Olenych S., Bonifacino J.S., Davidson M.W., Lippincott-Schwartz J., Hess H.F. // Science. 2006. V. 313. P. 1642–1645. https://doi.org/10.1126/science.1127344
  45. Shtengel G., Galbraith J.A., Galbraith C.G., Lippincott-Schwartz J., Gillette J.M., Manley S., Sougrat R., Waterman C.M., Kanchanawong P., Davidson M.W., Fetter R.D., Hess H.F. // PNAS. 2009. V. 106. P. 3125–3130. https://doi.org/10.1073/pnas.0813131106
  46. Shtengel G., Wang Y., Zhang Z., Goh W.I., Hess H.F., Kanchanawong P. // Methods Cell Biol. 2014. V. 123. P. 273–294. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-420138-5.00015-X
  47. Baddeley D., Bewersdorf J. // Annu. Rev. Biochem. 2018. V. 87. P. 965–989. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-060815-014801
  48. Lemcke H., Skorska A., Lang C.I., Johann L., David R. // Int. J. Mol. Sci. 2020. V. 21. P. 2819. https://doi.org/10.3390/ijms21082819
  49. Saha I., Saffarian S. // Biophys. J. 2020. V. 119. P. 581–592. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2020.06.023
  50. Chojnacki J., Eggeling C. // Retrovirology. 2018. V. 15. P. 41. https://doi.org/10.1186/s12977-018-0424-3
  51. Herron J.C., Hu S., Watanabe T., Nogueira A.T., Liu B., Kern M.E., Aaron J., Taylor A., Pablo M., Chew T.L., Elston T.C., Hahn K.M. // Nat. Commun. 2022. V. 13. P. 4363. https://doi.org/10.1038/s41467-022-32038-0
  52. Parteka-Tojek Z., Zhu J.J., Lee B., Jodkowska K., Wang P., Aaron J., Chew T.L., Banecki K., Plewczynski D., Ruan Y. // Sci. Rep. 2022. V. 12. P. 8582. https://doi.org/10.1038/s41598-022-12568-9
  53. Trzaskoma P., Ruszczycki B., Lee B., Pels K.K., Krawczyk K., Bokota G., Szczepankiewicz A.A., Aaron J., Walczak A., Śliwińska M.A., Magalska A., Kadlof M., Wolny A., Parteka Z., Arabasz S., KissArabasz M., Plewczyński D., Ruan Y., Wilczyński G.M. // Nat. Commun. 2020. V. 11. P. 2120. https://doi.org/10.1038/s41467-020-15987-2
  54. Sharonov A., Hochstrasser R.M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. P. 18911–18916. https://doi.org/10.1073/pnas.0609643104
  55. Schnitzbauer J., Strauss M., Schlichthaerle T., Schueder F., Jungmann R. // Nat. Protoc. 2017. V. 12. P. 1198–1228. https://doi.org/10.1038/nprot.2017.024
  56. Jungmann R., Avendano M.S., Woehrstein J.B., Dai M., Shih W.M., Yin P. // Nat. Methods. 2014. V. 11. P. 313–318. https://doi.org/10.1038/nmeth.2835
  57. Niederauer C., Nguyen C., Wang-Henderson M., Stein J., Strauss S., Cumberworth A., Stehr F., Jungmann R., Schwille P., Ganzinger K.A. // Nat. Commun. 2023. V. 14. P. 4345. https://doi.org/10.1038/s41467-023-40065-8
  58. Brockman J.M., Su H., Blanchard A.T., Duan Y., Meyer T., Quach M.E., Glazier R., Bazrafshan A., Bender R.L., Kellner A.V., Ogasawara H., Ma R., Schueder F., Petrich B.G., Jungmann R., Li R., Mattheyses A.L., Ke Y., Salaita K. // Nat. Methods. 2020. V. 17. P. 1018–1024. https://doi.org/10.1038/s41592-020-0929-2
  59. Tholen M.M.E., Tas R.P., Wang Y., Albertazzi L. // Chem. Commun. (Camb). 2023. V. 59. P. 8332– 8342. https://doi.org/10.1039/d3cc00757j
  60. Chang Y., Kim D.H., Zhou K., Jeong M.G., Park S., Kwon Y., Hong T.M., Noh J., Ryu S.H. // Exp. Mol. Med. 2021. V. 53. P. 384–392. https://doi.org/10.1038/s12276-021-00572-4
  61. Riera R., Hogervorst T.P., Doelman W., Ni Y., Pujals S., Bolli E., Codée J.D.C., van Kasteren S.I., Albertazzi L. // Nat. Chem. Biol. 2021. V. 17. P. 1281–1288. https://doi.org/10.1038/s41589-021-00896-2
  62. Farrell M.V., Nunez A.C., Yang Z., Pérez-Ferreros P., Gaus K., Goyette J. // Sci. Signal. 2022. V. 15. P. eabg9782. https://doi.org/10.1126/scisignal.abg9782
  63. Oi C., Gidden Z., Holyoake L., Kantelberg O., Mochrie S., Horrocks M.H., Regan L. // Commun. Biol. 2020. V. 3. P. 458. https://doi.org/10.1038/s42003-020-01188-6
  64. Gwosch K.C., Pape J.K., Balzarotti F., Hoess P., Ellenberg J., Ries J., Hell S.W. // Nat. Methods. 2020. V. 17. P. 217–224. https://doi.org/10.1038/s41592-019-0688-0
  65. Balzarotti F., Eilers Y., Gwosch K.C., Gynnå A.H., Westphal V., Stefani F.D., Elf J., Hell S.W. // Science. 2017. V. 355. P. 606–612. https://doi.org/10.1126/science.aak9913
  66. Prakash K., Curd A.P. // Nat. Methods. 2023. V. 20. P. 48–51. https://doi.org/10.1038/s41592-022-01694-x
  67. Gwosch K.C., Balzarotti F., Pape J.K., Hoess P., Ellenberg J., Ries J., Matti U., Schmidt R., Sahl S.J., Hell S.W. // Nat. Methods. 2023. V. 20. P. 52–54. https://doi.org/10.1038/s41592-022-01695-w
  68. Wolff J.O., Scheiderer L., Engelhardt T., Engelhardt J., Matthias J., Hell S.W. // Science. 2023. V. 379. P. 1004–1010. https://doi.org/10.1126/science.ade2650
  69. Deguchi T., Iwanski M.K., Schentarra E.M., Heidebrecht C., Schmidt L., Heck J., Weihs T., Schnorrenberg S., Hoess P., Liu S., Chevyreva V., Noh K.M., Kapitein L.C., Ries J. // Science. 2023. V. 379. P. 1010–1015. https://doi.org/10.1126/science.ade2676
  70. Ostersehlt L.M., Jans D.C., Wittek A., KellerFindeisen J., Inamdar K., Sahl S.J., Hell S.W., Jakobs S. // Nat. Methods. 2022. V. 19. P. 1072–1075. https://doi.org/10.1038/s41592-022-01577-1
  71. Mulhall E.M., Gharpure A., Lee R.M., Dubin A.E., Aaron J.S., Marshall K.L., Spencer K.R., Reiche M.A., Henderson S.C., Chew T.L., Patapoutian A. // Nature. 2023. V. 620. P. 1117–1125. https://doi.org/10.1038/s41586-023-06427-4.
  72. Carsten A., Rudolph M., Weihs T., Schmidt R., Jansen I., Wurm C.A., Diepold A., Failla A.V., Wolters M., Aepfelbacher M. // Methods Appl. Fluoresc. 2022. V. 11. https://doi.org/10.1088/2050-6120/aca880
  73. Pape J.K., Stephan T., Balzarotti F., Büchner R., Lange F., Riedel D., Jakobs S., Hell S.W. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2020. V. 117. P. 20607–20614. https://doi.org/10.1073/pnas.2009364117
  74. Gustafsson M.G.L. // J. Microsc. 2000. V. 198. P. 82–87. https://doi.org/10.1046/j.1365-2818.2000.00710.x
  75. Gustafsson M.G.L., Shao L., Carlton P.M., Wang C.J.R., Golubovskaya I.N., Cande W.Z, Agard D.A., Sedat J.W. // Biophys. J. 2008. V. 94. P. 4957–4970. https://doi.org/10.1529/biophysj.107.120345
  76. Manton J.D. // Philos. Trans. A Math. Phys. Eng. Sci. 2022. V. 380. P. 20210109. https://doi.org/10.1098/rsta.2021.0109
  77. Zhao T., Wang Z., Chen T., Lei M., Yao B., Bianco P.R. // Front. Phys. 2021. V. 9. P. 672555. https://doi.org/10.3389/fphy.2021.672555
  78. Chen X., Zhong S., Hou Y., Cao R., Wang W., Li D., Dai Q., Kim D., Xi P. // Light Sci. Appl. 2023. V. 12. P. 172. https://doi.org/10.1038/s41377-023-01204-4
  79. Wang M., Chen J., Wang L., Zheng X., Zhou J., Zeng Y., Qu J., Shao Y., Gao B.Z. // Chemosensors. 2021. V. 9. P. 364. https://doi.org/10.3390/chemosensors9120364
  80. Hamel V., Guichard P., Fournier M., Guiet R., Fluckiger I., Seitz A., Gonczy P. // Biomed. Opt. Express. 2014. V. 5. P. 3326–3336. https://doi.org/10.1364/BOE.5.003326
  81. Dake F. // Opt. Rev. 2016. V. 23. P. 587–595. https://doi.org/10.1007/s10043-016-0234-6
  82. Xue Y., So P.T.C. // Opt. Express. 2018. V. 26. P. 20920– 20928. https://doi.org/10.1364/OE.26.020920
  83. Fiolka R., Beck M., Stemmer A. // Opt. Lett. 2008. V. 33. P. 1629–1631. https://doi.org/10.1364/OL.33.001629
  84. Roth J., Mehl J., Rohrbach A. // Biomed. Opt. Express. 2020. V. 11. P. 4008–4026. https://doi.org/10.1364/BOE.391561
  85. Hinsdale T.A., Stallinga S., Rieger B. // Biomed. Opt. Express. 2021. V. 12. P. 1181–1194. https://doi.org/10.1364/BOE.416546
  86. Heintzmann R., Huser T. // Chem. Rev. 2017. V. 117. P. 13890–13908. https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.7b00218
  87. Ward E.N., Hecker L., Christensen C.N., Lamb J.R., Lu M., Mascheroni L., Chung C.W., Wang A., Rowlands C.J., Schierle G.S.K., Kaminski C.F. // Nat. Commun. 2022. V. 13. P. 7836. https://doi.org/10.1038/s41467-022-35307-0
  88. Mennella V. // In: Encyclopedia of Cell Biology (Second Edition) / Eds. Ralph A., Hart B.G.W., Stahl P.D. Academic Press, 2023. P. 105–121. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-821618-7.00116-4
  89. Hong S., Wilton D.K., Stevens B., Richardson D.S. // Methods Mol. Biol. 2017. V. 1538. P. 155–167. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-6688-2_12
  90. Sulkowski M.J., Han T.H., Ott C., Wang Q., Verheyen E.M., Lippincott-Schwartz J., Serpe M. // PLoS Genet. 2016. V. 12. P. e1005810. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1005810
  91. Badawi Y., Nishimune H. // Neurosci. Lett. 2020. V. 715. P. 134644. https://doi.org/10.1016/j.neulet.2019.134644
  92. Miao L., Yan C., Chen Y., Zhou W., Zhou X., Qiao Q., Xu Z. // Cell Chem. Biol. 2023. V. 30. P. 248–260. https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2023.02.001
  93. Mudry E., Belkebir K., Girard J., Savatier J., Le Moal E., Nicoletti C., Allain M., Sentenac A. // Nat. Photon. 2012. V. 6. P. 312–315. https://doi.org/10.1038/nphoton.2012.83
  94. Mangeat T., Labouesse S., Allain M., Negash A., Martin E., Guénolé A., Poincloux R., Estibal C., Bouissou A., Cantaloube S., Vega E., Li T., Rouvière C., Allart S., Keller D., Debarnot V., Wang X.B., Michaux G., Pinot M., Le Borgne R., Tournier S., Suzanne M., Idier J., Sentenac A. // Cell Rep. Methods. 2021. V. 1. P. 100009. https://doi.org/10.1016/j.crmeth.2021.100009
  95. Labouesse S., Idier J., Sentenac A., Mangeat T., Allain M. // Random Illumination Microscopy from Variance Images / 28th European Signal Processing Conference (EUSIPCO), Amsterdam, Netherlands, 2021. P. 785–789. https://doi.org/10.23919/Eusipco47968.2020.9287651
  96. Liu P. // Appl. Opt. 2022. V. 61. P. 2910–2914. https://doi.org/10.1364/AO.452709
  97. Affannoukoué K., Labouesse S., Maire G., Gallais L., Savatier J., Allain M., Rasedujjaman M., Legoff L., Idier J., Poincloux R., Pelletier F., Leterrier C., Mangeat T., Sentenac A. // Optica. 2023. V. 10. P. 1009–1017. https://doi.org/10.1364/OPTICA.487003
  98. Axelrod D. // Traffic. 2001. V. 2. P. 764–774. https://doi.org/10.1034/j.1600-0854.2001.21104.x
  99. Janco M., Dedova I., Bryce N.S., Hardeman E.C., Gunning P.W. // Biophys. Rev. 2020. V. 12. P. 879– 885. https://doi.org/10.1007/s12551-020-00720-6
  100. Shen H., Huang E., Das T., Xu H., Ellisman M., Liu Z. // Opt. Express. 2014. V. 22. P. 10728–10734. https://doi.org/10.1364/OE.22.010728
  101. Fish K.N. // Curr. Protoc. Cytom. 2009. V. 12. P. Unit12.18. https://doi.org/10.1002/0471142956.cy1218s50
  102. McCluskey K., Dekker N.H. // Opt. Commun. 2023. V. 538. P. 129474. https://doi.org/10.1016/j.optcom.2023.129474
  103. Fan D., Cnossen J., Hung S.-T., Kromm D., Dekker N.H., Verbiest G.J., Smith G.S. // Opt. Commun. 2023. V. 542. P. 129548. https://doi.org/10.1016/j.optcom.2023.129548
  104. Soubies E., Radwanska A., Grall D., Blanc-Féraud L., Van Obberghen-Schilling E., Schaub S. // Sci. Rep. 2019. V. 9. P. 1926. https://doi.org/10.1038/s41598-018-36119-3
  105. Jung Y., Riven I., Feigelson S.W., Kartvelishvily E., Tohya K., Miyasaka M., Alon R., Haran G. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016. V. 113. P. E5916–E5924. https://doi.org/10.1073/pnas.1605399113
  106. Szalai A.M., Siarry B., Lukin J., Williamson D.J., Unsain N., Cáceres A., Pilo-Pais M., Acuna G., Refojo D., Owen D.M., Simoncelli S., Stefani F.D. // Nat. Commun. 2021. V. 12. P. 517. https://doi.org/10.1038/s41467-020-20863-0
  107. Young L.J., Ströhl F., Kaminski C.F.A. // J. Vis. Exp. 2016. V. 111. P. e53988. https://doi.org/10.3791/53988
  108. Opstad I.S., Ströhl F., Fantham M., Hockings C., Vanderpoorten O., van Tartwijk F.W., Lin J.Q., Tinguely J.-C., Dullo F.T., Kaminski-Schierle G.S., Ahluwalia B.S., Kaminski C.F. // J. Biophotonics. 2020. V. 13. P. e201960222. https://doi.org/10.1002/jbio.201960222
  109. Villegas-Hernández L.E., Dubey V., Nystad M., Tinguely J.-C., Coucheron D.A., Dullo F.T., Priyadarshi A., Acuña S., Ahmad A., Mateos J.M., Barmettler G., Ziegler U., Birgisdottir Å.B., Karlsson Hovd A.-M., Fenton K.A., Acharya G., Agarwal K., Ahluwalia B.S. // Light Sci. Appl. 2022. V. 11. P. 43. https://doi.org/10.1038/s41377-022-00731-w

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Схема, отображающая разрешение светового оптического микроскопа.

Скачать (176KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Классификация методов микроскопии сверхвысокого разрешения. (а), (б) – Детерминированные методы, в основе которых лежит информация о пространственном распределении: (а) – заложенном в паттерн освещения (последовательное освещение образца стоячей волной): SIM (Structured Illumination Microscopy), SMI (Spatially Modulated Illumination Microscopy), SSIM (Saturated Structured Illumination Microscopy); (б) – о размере области, испускающей свет (отклик флуорофора на возбуждение света, которое стимулирует испускание): RESOLFT (REversible Saturable Optical Fluorescence Transitions), STED (Stimulated Emission Depletion Microscopy), SPEM (Scanning PhotoElectron Microscope), GSD (Ground State Depletion Microscopy), TIRF (Total Internal Reflection Fluorescence); (в) – стохастические методы, в основе которых лежит возможность локализации одиночных молекул практически с любой точностью, которая определяется числом зарегистрированных фотонов: PAINT (Points Accumulation for Imaging in Nanoscale Topography), DNA-PAINT (DNA Points Accumulation for Imaging in Nanoscale Topography), STORM (STochastic Optical Reconstruction Microscopy), dSTORM (Direct Stochastic Optical Reconstruction Microscopy), PALM (Photo-activated Localization Microscopy), fPALM (DNA structure fluctuation-assisted BALM), BALM (Binding-Activated Localization Microscopy), MINFLUX (Minimal Photon Fluxes), SOFI (Super-resolution Optical Fluctuation Imaging).

Скачать (423KB)
Метаданные
4. Рис. 3. 3D-STED-визуализация фиксированных клеток HeLa с флуоресцентно мечеными мембранами (зеленый) и ДНК (красный), с достижением почти изотропного разрешения, масштабный отрезок 5 мкм [24].

Скачать (421KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Последовательность изображений STORM с использованием гипотетического гексамерного объекта, меченного красными флуорофорами, которые можно переключать между флуоресцентным и темным состоянием с помощью красного и зеленого лазеров. Все флуорофоры сначала переводятся в темное состояние импульсом красного лазера. В каждом цикле визуализации зеленый лазерный импульс используется для включения только части флуорофоров, образуя оптически разрешимый набор активных флуорофоров. Далее при красном освещении эти молекулы излучают флуоресценцию до тех пор, пока не выключатся, что позволяет с высокой точностью определить их положение (белые крестики). Затем общее изображение восстанавливается на основе положений флуорофора, полученных в результате нескольких циклов визуализации [36].

Скачать (143KB)
Метаданные
6. Рис. 5. (а) – Неоптимизированное изображение STORM горизонтальной клетки, меченной кальбиндином. Предполагаемые синапсы нечеткие, с малой определяющей морфологией или непрерывной структурой (неоптимизированная вставка); (б) – в оптимизированных условиях RAIN-STORM как горизонтальные синапсы клеток, так и их соединительные структуры помечены и расположены рядом (оптимизированная вставка), демонстрируя четкие структурные детали по всей ветви нейронов. Изображения репрезентативны от n = 3 животных. Изображения STORM имеют цветовую кодировку по глубине (от фиолетового – 0 мкм, до желтого – 10 мкм). Масштабные отрезки 10 и 1 мкм [41].

Скачать (386KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Эффекты ингибирования передачи сигналов Rho/ROCK-миозина IIA на нокодазол-индуцированную разборку кластеров подосом. Репрезентативные двухцветные результаты STORM актина и миозина IIA в отдельных макрофагах, культивированных в течение 16 ч и затем обработанных Noc (10 мкМ), Noc (10 мкМ) + Y27632 (20 мкМ) и Noc (10 мкМ) + Bleb (20 мкМ) в течение 2 ч. Показаны отдельные изображения актина (фиолетовый) и миозина IIA (зеленый), а также наложенное изображение соответственно

Скачать (261KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Наноскопия MINFLUX клеток линии U-2 OS, экспрессирующих Nup96, белок комплекса ядерных пор (Nuclear Pore Complex, NPC), меченный органическим флуорофором Alexa Fluor 647 (сверху). Увеличенные фрагменты (ниже) показывают отдельные ядерные поры, где каждая точка выделяет группы локализаций, представляющих отдельные белки посредством их флуоресцентных меток. Масштабные отрезки: 500 нм (сверху), 50 нм (врезки) [64].

Скачать (160KB)
Метаданные
9. Рис. 8. Возможности многоцветной высокоскоростной SIM. Поле зрения 33 × 33 мкм, микротрубочки показаны красным, митохондрии – зеленым. Масштабный отрезок 5 мкм [85].

Скачать (205KB)
Метаданные
10. Рис. 9. 3D-SIM и увеличенное 2D/3D-изображение живых клеток HeLa, инкубированных с 25 нМ h-RBD-SiR в течение 10 ч. Масштабный отрезок 2 мкм [92].

Скачать (271KB)
Метаданные
11. Рис. 10. Локализация L-селектина и CD44 на трехмерной топографии поверхности Т-клеток. (a) – Трехмерная реконструкция поверхности покоящейся мембраны Т-клеток человека с использованием MA-TIRFM; (б) – карта локализации молекул L-селектина (оранжевые точки), наложенная на карту реконструкции 3D-поверхности из панели (a). Масштабный отрезок 0.5 мкм [105].

Скачать (246KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024