НАЛИЧИЕ БЕЛКОВ СЕПТИНОВ В ЗОНЕ НЕРВНО-МЫШЕЧНЫХ СИНАПСОВ СОМАТИЧЕСКОЙ МЫШЦЫ ДОЖДЕВОГО ЧЕРВЯ Lumbricus terrestris

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Методами флуоресцентной конфокальной микроскопии показано присутствие в соматической мышце дождевого червя Lumbricus terrestris семейства белков септинов типов 2, 3, 5, 7 и 9. У септинов типов 2 и 9 отсутствует их специфическая концентрация в зоне холинергического синапса, тогда как септины типов 3 и 5 и особенно типа 7 имеют количественно выраженную привязку по своей локализации к зоне двигательной концевой пластинки. Предполагается, что септины типов 3 и 5 и, прежде всего, типа 7 могут быть участниками в механизмах модуляции квантовой секреции медиатора.

Об авторах

Л. Ф Нуруллин

Казанский институт биохимии и биофизики – обособленное структурное подразделение ФИЦ «Казанский научный центр РАН»; Казанский государственный медицинский университет

Email: leniz2001@mail.ru
Казань, 420111, Россия; Казань, 420012, Россия

Е. М Волков

Казанский государственный медицинский университет

Email: euroworm@mail.ru
Казань, 420012, Россия

Список литературы

  1. Grupp B. and Gronemeyer T. A biochemical view on the septins, a less known component of the cytoskeleton. Biol. Chem., 404 (1), 1–13 (2022). doi: 10.1515/hsz-2022-0263
  2. Cavini I. A., Leonardo D. A., Rosa H. V. D., Castro D. K. S. V., D'Muniz Pereira H., Valadares N. F., Araujo A. P. U., and Garratt R. C. The structural biology of septins and their filaments: an update. Front. Cell Dev. Biol., 9, 765085 (2021). doi: 10.3389/fcell.2021.765085
  3. Kartmann B. and Roth D. Novel roles for mammalian septins: from vesicle trafficking to oncogenesis. J. Cell. Sci., 114 (Pt 5), 839–844 (2001). doi: 10.1242/jcs.114.5.839
  4. Deb B. K. and Hasan G. Regulation of store-operated Ca2+ entry by septins. Front. Cell Dev. Biol., 4, 142 (2016). doi: 10.3389/fcell.2016.00142
  5. Deb B. K. and Hasan G. SEPT7-mediated regulation of Ca2+ entry through Orai channels requires other septin subunits. Cytoskeleton (Hoboken), 76 (1), 104– 114 (2019). doi: 10.1002/cm.21476
  6. Deb B. K., Chakraborty P., Gopurappilly R., and Hasan G. SEPT7 regulates Ca2+ entry through Orai channels in human neural progenitor cells and neurons. Cell Calcium, 90, 102252 (2020). doi: 10.1016/j.ceca.2020.102252
  7. Werner B. and Yadav S. Phosphoregulation of the septin cytoskeleton in neuronal development and disease. Cytoskeleton (Hoboken), 80 (7–8), 275–289 (2023). doi: 10.1002/cm.21728
  8. Nurullin L. F., Khuzakhmetova V. F., Khaziev E. F., Samigullin D. V., Tsentsevitsky A. N., Skorinkin A. I., Bukharaeva E. A., and Vagin O. Reorganization of septins modulates synaptic transmission at neuromuscular junctions. Neuroscience, 404, 91–101 (2019). doi: 10.1016/j.neuroscience.2019.01.060
  9. Volkov E. M. and Nurullin L. F. Effects of cholinergic receptor agonists and antagonists on miniature stimulatory postsynaptic ionic currents in somatic muscle cells of lumbricus terrestris. Bull. Exp. Biol. Med., 139 (3), 360–362 (2005). doi: 10.1007/s10517-005-0294-2
  10. Bennett M. R., Farnell L., and Gibson W. G. The probability of quantal secretion near a single calcium channel of an active zone. Biophys. J., 78 (5), 2201–2221 (2000). doi: 10.1016/S0006-3495(00)76769-5
  11. Parry L., Tanner A., and Vinther J. The origin of annelids. Front. Palaeontol., 57 (6), 1091–1103 (2014). doi: 10.1111/pala.12129
  12. Purschke G. and Müller M. C. Evolution of body wall musculature. Integr. Comp. Biol., 46 (4), 497–507 (2006). doi: 10.1093/icb/icj053
  13. Nurullin L. F., Almazov N. D., and Volkov E.M. Immunofluorescent identification of GABAergic structures in the somatic muscle of the earthworm Lumbricus terrestris. Biochemistry (Moscow). Suppl. Ser. A Membr. Cell. Biol., 17 (3), 208–213 (2023). doi: 10.1134/S1990747823040074, EDN: GMIYPL
  14. Volkov E. M., Nurullin L. F., Svandová I., and Vyskocil F. Participation of electrogenic Na+-K+ATPase in the membrane potential of earthworm body wall muscles. Physiol. Res., 49 (4), 481–484 (2000). EDN: LGGZWJ
  15. Grigoryev P. N., Khisamieva G. A., and Zefirov A.L. Septin polymerization slows synaptic vesicle recycling in motor nerve endings. Acta Naturae., 11 (2), 54–62 (2019). doi: 10.32607/20758251-2019-11-2-54-62, EDN: UWFOQK
  16. Beites C. L., Campbell K. A., and Trimble W. S. The septin Sept5/CDCrel-1 competes with alpha-SNAP for binding to the SNARE complex. Biochem. J., 385 (Pt 2), 347–353 (2005). doi: 10.1042/BJ20041090
  17. Ito H., Atsuzawa K., Morishita R., Usuda N., Sudo K., Iwamoto I., Mizutani K., Katoh-Semba R., Nozawa Y., Asano T., and Nagata K. Sept8 controls the binding of vesicle-associated membrane protein 2 to synaptophysin. J. Neurochem., 108 (4), 867–880 (2009). doi: 10.1111/j.1471-4159.2008.05849.x
  18. Maimaitiyiming M., Kobayashi Y., Kumanogoh H., Nakamura S., Morita M., and Maekawa S. Identification of dynamin as a septin-binding protein. Neurosci. Lett., 534, 322–326 (2013). doi: 10.1016/j.neulet.2012.12.002

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024