СРАВНИТЕЛЬНАЯ ОЦЕНКА СИЛОВЫХ ХАРАКТЕРИСТИК ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ЛИПОПОЛИСАХАРИДА Yersinia pseudotuberculosis C АНТИТЕЛАМИ МЕТОДАМИ ОПТИЧЕСКОЙ ЛОВУШКИ И АТОМНО-СИЛОВОЙ МИКРОСКОПИИ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

С помощью оптического пинцета и атомно-силовой микроскопии проведена сравнительная оценка силы связи липополисахарида из культуры Yersinia pseudotuberculosis с моноклональными антителами. Обсуждаются особенности двух методов, определяющие существенные различия в значениях измеряемой силы разрыва связи между сенсибилизированным липополисахаридом зондом (полистирольной микросферой в случае оптического пинцета и иглой кантилевера из нитрида кремния в случае атомно-силовой микроскопии) и субстратом (стекло и слюда соответственно), покрытым моноклональными антителами. В случае атомно-силовой микроскопии игла кантилевера до момента остановки пьезостолика скользит по поверхности субстрата, вызывая изменение пространственной структуры сенситинов и, как следствие, перераспределение множественной связи между агломератом липополисахарида и антителами. При использовании метода оптического пинцета существенного смещения микросферы по поверхности субстрата не происходит и, в отличие от атомно-силовой микроскопии, разрыв сложной связи между липополисахаридом и комплементарными антителами регистрируется в виде единственного и кратковременного (1–2 мс) скачка сигнала фотодетектора. Фиксируемые значения силы разрыва связи, измеряемой обоими методами, относительны и варьируют в зависимости от выбранных условий проведения экспериментов. Показано, что неспецифическая составляющая силы разрыва связи, измеряемой методом атомно-силовой микроскопии, существенно выше по сравнению с таковой, определяемой методом оптического пинцета.

Об авторах

А. А Бывалов

Вятский государственный университет; Институт физиологии Коми научного центра УрО РАН

Email: byvalov@nextmail.ru
Киров, 610000, Россия; Сыктывкар, 167982, Россия

В. С Белозёров

Вятский государственный университет; Институт физиологии Коми научного центра УрО РАН

Киров, 610000, Россия; Сыктывкар, 167982, Россия

И. В Конышев

Вятский государственный университет; Институт физиологии Коми научного центра УрО РАН

Киров, 610000, Россия; Сыктывкар, 167982, Россия

Б. А Ананченко

Вятский государственный университет

Киров, 610000, Россия

Список литературы

  1. Konyshev I., Byvalov A., Ananchenko B., Fakhrullin R., Danilushkina A., and Dudina L. Force interactions between Yersiniae lipopolysaccharides and monoclonal antibodies: An optical tweezers study. J. Biomech., 99, 109504 (2020). doi: 10.1016/j.jbiomech.2019.109504
  2. Ananchenko B., Belozerov V., Byvalov A., Konyshev I., Korzhavina A., and Dudina L. Evaluation of intermolecular forces between lipopolysaccharides and monoclonal antibodies using atomic force microscopy. Int. J. Biol. Macromol., 156, 841–850 (2020). doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.04.055
  3. Neuman K. C. and Nagy A. Single-molecule force spectroscopy: optical tweezers, magnetic tweezers and atomic force microscopy. Nat. Methods, 5 (6), 491–505 (2008). doi: 10.1038/nmeth.1218
  4. Zhang Q., Li S., Yang Y., Shan Y., and Wang H. Studying structure and functions of cell membranes by single molecule biophysical techniques. Biophys. Rep., 7 (5), 384–398 (2021). doi: 10.52601/bpr.2021.210018
  5. Skurnik M. Molecular genetics, biochemistry and biological role of Yersinia lipopolysaccharide. Adv. Exp. Med. Biol., 529, 187–197 (2003).
  6. Бывалов А. А., Кононенко В. Л. и Конышев И. В. Влияние О-боковых цепей липополисахарида на адгезивность Yersinia pseudotuberculosis к макрофагам J774, установленное методом оптической ловушки. Прикл. биохимия и микробиология, 53 (2), 234–243 (2017).
  7. Vashist S. K., Lam E., Hrapovic S., Male K. B., and Luong J. H. Immobilization of antibodies and enzymes on 3aminopropyltriethoxysilane-functionalized bioanalytical platforms for biosensors and diagnostics. Chem. Rev., 114 (21), 11083–11130 (2014). doi: 10.1021/cr5000943
  8. Ebner A., Wildling L., and Gruber H. J. Functionalization of AFM tips and supports for molecular recognition force spectroscopy and recognition imaging. Methods Mol. Biol., 1886, 117–151 (2019). doi: 10.1007/978-1-4939-8894-5_7
  9. Gleńska-Olender J., Sęk S., Dworecki K., and Kaca W. A total internal reflection ellipsometry and atomic force microscopy study of interactions between Proteus mirabilis lipopolysaccharides and antibodies. Eur. Biophys J., 44 (5), 301–307 (2015). doi: 10.1007/s00249-015-1022-0
  10. Rodríguez C. and Hardy E. Lipopolysaccharide aggregates in native agarose gels detected by reversible negative staining with imidazole and zinc salts. Anal. Biochem., 485, 72–80 (2015). doi: 10.1016/j.ab.2015.06.020
  11. Zhou Z. L., Tang B., Ngan A. H., Dong Z. N., and WuY. S. Hepatitis B surface antigen-antibody interactions studied by optical tweezers. IET Nanobiotechnol., 6 (1), 9– 15 (2012). doi: 10.1049/iet-nbt.2010.0023
  12. Witt H. and Janshoff A. Using force spectroscopy to probe coiled-coil assembly and membrane fusion. Methods Mol. Biol., 1860, 145–159 (2019). doi: 10.1007/978-1-4939-8760-3_8
  13. Dorobantu L. S. and Gray M. R. Application of atomic force microscopy in bacterial research. Scanning, 32 (2), 74–96 (2010). doi: 10.1002/sca.20177
  14. Rankl C., Kienberger F., Wildling L., Wruss J., Gruber H. J., Blaas D., and Hinterdorfer P. Multiple receptors involved in human rhinovirus attachment to live cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105 (46), 17778–17783 (2008). doi: 10.1073/pnas.0806451105
  15. Бывалов А. А., Белозёров В. С., Ананченко Б. А. и Конышев И. В. Специфические и неспецифические взаимодействия липополисахарида Yersinia pseudotuberculosis с моноклональными антителами, охарактеризованные методом атомно-силовой микроскопии. Биофизика, 67 (6), 1056–1067 (2022). doi: 10.31857/S0006302922050023
  16. Бывалов А. А., Кононенко В. Л. и Конышев И. В. Исследование взаимодействия липополисахаридов Yersinia pseudotuberculosis и Yersinia pestis с мембраной макрофага J774 методом силовой спектроскопии с использованием оптического пинцета. Биол. мембраны, 35 (2), 115–130 (2018). doi: 10.7868/S0233475518020032
  17. Formosa-Dague C., Castelain M., Martin-Yken H., Dunker K., Dague E., and Sletmoen M. The role of glycans in bacterial adhesion to mucosal surfaces: how can single-molecule techniques advance our understanding? Microorganisms, 6 (2), 39 (2018). doi: 10.3390/microorganisms6020039
  18. Elmahdy M. M., Drechsler A., Gutsche C., Synytska A., Uhlmann P., Kremer F., and Stamm M. Forces between blank surfaces as measured by the colloidal probe technique and by optical tweezers--a comparison. Langmuir, 25 (22), 12894–12898 (2009). doi: 10.1021/la901804a
  19. Arnal L., Longo G., Stupar P., Castez M. F., Cattelan N., Salvarezza R. C., Yantorno O. M., Kasas S., and Vela M. E. Localization of adhesins on the surface of a pathogenic bacterial envelope through atomic force microscopy. Nanoscale, 7 (41), 17563–17572 (2015). doi: 10.1039/c5nr04644k
  20. Zhang H. and Liu K. K. Optical tweezers for single cells. J. R. Soc. Interface, 5 (24), 671–690 (2008). doi: 10.1098/rsif.2008.0052
  21. Haugstad K. E., Hadjialirezaei S., Stokke B. T., Brewer C. F., Gerken T. A., Burchell J., Picco G., and Sletmoen M. Interactions of mucins with the Tn or sialyl Tn cancer antigens including MUC1 are due to GalNAcGalNAc interactions. Glycobiology, 26 (12), 1338–1350 (2016). doi: 10.1093/glycob/cww065
  22. Haugstad K. E., Gerken T. A., Stokke B. T., Dam T. K., Brewer C. F., and Sletmoen M. Enhanced self-association of mucins possessing the T and Tn carbohydrate cancer antigens at the single-molecule level. Biomacromolecules, 13 (5), 1400–1409 (2012). doi: 10.1021/bm300135h
  23. Chaves R. C., Teulon J. M., Odorico M., Parot P., Chen S. W., and Pellequer J. L. Conformational dynamics of individual antibodies using computational docking and AFM. J. Mol. Recognit., 26 (11), 596–604 (2013). doi: 10.1002/jmr.2310
  24. Zhang Z., Orski S., Woys A. M., Yuan G., Zarraga I. E., Wagner N. J., and Liu Y. Adsorption of polysorbate 20 and proteins on hydrophobic polystyrene surfaces studied by neutron reflectometry. Colloids Surf. B. Biointerfaces, 168, 94–102 (2018). doi: 10.1016/j.colsurfb.2018.04.036
  25. Tsapikouni T. S. and Missirlis Y. F. Measuring the force of single protein molecule detachment from surfaces with AFM. Colloids Surf. B. Biointerfaces, 75 (1), 252–259 (2010). doi: 10.1016/j.colsurfb.2009.08.041

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024