Структура лед-связывающего белка из myoxocephalus octodecemspinosus, полученная методом молекулярной динамики и на основе спектров кругового дихроизма

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Одна из стратегий, разработанных организмами для выживания в холодных экосистемах, где есть риск замерзания - наработка белков, способных связывать лед. Эти белки обладают важной способностью - связываться с поверхностью льда, влиять на его рост и предотвращать повреждение и гибель клеток. Для понимания механизма взаимодействия таких белков со льдом, необходимо знать их структуру. Данное исследование вносит вклад в изучение структурно-динамических механизмов действия лед-связывающих белков, которые обеспечивают адаптацию организмов в критических условиях. Изучение вклада белков, способных связывать лед, в адаптацию к холоду открывает широкие возможности в решении ряда интересных задач медицины, включая разработку эффективных клеточных и органных криопротекторов, а также долгосрочного хранения продуктов питания без потери их потребительских свойств в пищевой промышленности.

Об авторах

Г. А Олейник

Институт химической биологии и фундаментальной медицины

Новосибирск, Россия

П. Жданова

Институт химической биологии и фундаментальной медицины

Новосибирск, Россия

В. В Коваль

Институт химической биологии и фундаментальной медицины;Новосибирский национальный исследовательский государственный университет

Новосибирск, Россия

А. А Черноносов

Институт химической биологии и фундаментальной медицины

Новосибирск, Россия

С. В Баранова

Институт химической биологии и фундаментальной медицины

Email: swb@niboch.nsc.ru
Новосибирск, Россия

Список литературы

  1. H. Kawahara, in Psychrophiles: From Biodiversity to Biotechnology, Ed. by R. Margesin (Springer International Publishing, Cham, 2017), PP. 237-257.
  2. J. S. H. Lorv, D. R. Rose, and B. R. Glick, Scientifica (Cairo), 2014, 976895 (2014).
  3. M. Bar Dolev, I. Braslavsky, and P. L. Davies, Annu. Rev. Biochem., 85, 515 (2016).
  4. A. Biaikowska, E. Majewska, A. Olczak, and A. Twarda-Clapa, Biomolecules, 10 (2), 274 (2020).
  5. A. L. DeVries and D. E. Wohlschlag, Science, 163 (3871), 1073 (1969).
  6. C.-H. C. Cheng, Curr. Opin. Genetics & Development, 8 (6), 715 (1998).
  7. C. Deng, C.-H. C. Cheng, H. Ye, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107 (50), 21593 (2010).
  8. D. Doucet, V. K. Walker, and W. Qin, Cell. Mol. Life Sci., 66 (8), 1404 (2009).
  9. M. Bredow, V. K. Walker, Ice-Binding Proteins in Plants. Front Plant Sci 8, S. 2153 (2017).
  10. G. Deng, D. W. Andrews, and R. A. Laursen, FEBS Lett., 402, 17 (1997).
  11. W. K. Low, Q. Lin, C. Stathakis, et al., J. Biol. Chem., 276 (15), 11582 (2001).
  12. Z. Zhao, G. Deng, Q. Lui, and R. A. Laursen, Biochim. Biophys. Acta - Prot. Structure and Mol. Enzy-mol., 1382 (2), 177 (1998).
  13. A. Y. Chang, V. W. Chau, J. A. Landas, and Y. Pang, JEMI-methods, 1, 22 (2017).
  14. ProteaseMAX(TM) Surfactant, Trypsin Enhancer Technical Bulletin TB373 (Promega Corporation, 2015).
  15. A. Shevchenko, M. Wilm, O. Vorm, and M. Mann, Anal. Chem., 68 (5), 850 (1996).
  16. J. Jumper, R. Evans, A. Pritzel, et al., Nature, 596 (7873), 583 (2021).
  17. A. Waterhouse, M. Bertoni, S. Bienert, et al., Nucl. Acids Res., 46 (W1), W296 (2018).
  18. D. Case, K. Belfon, S. Ben-Shalom, et al., Amber20 (University of California, San Francisco, 2020).
  19. A. W. Gotz, M. J. Williamson, D. Xu, et al., J. Chem. Theory Comput., 8 (5), 1542 (2012).
  20. R. Salomon-Ferrer, A. W. Gotz, D. Poole, et al., J. Chem. Theory Comput., 9 (9), 3878 (2013).
  21. Y. Khalak, B. Baumeier, and M. Karttunen, J. Chem. Phys., 149 (22), 224507 (2018).
  22. M. Matsumoto, T. Yagasaki, and H. Tanaka, J.Comput. Chem., 39 (1), 61 (2018).
  23. E. F. Pettersen, T. D. Goddard, and C. C. Huang, J.Comput. Chem., 25 (13), 1605 (2004).
  24. D. R. Roe and T. E. Cheatham, J. Chem. Theory Com-put., 9 (7), 3084 (2013).
  25. B. Bogdanov and R. D. Smith, Mass Spectrom. Rev., 24 (2), 168 (2005).
  26. G. Deng and R. A. Laursen, Biochim. Biophys. Acta, 1388 (2), 305 (1998).
  27. C. Tian, K. Kasavajhala, K. A. A. Belfon, et al., J. Chem. Theory Comput., 16 (1), 528 (2020).
  28. C. Vega, E. Sanz, and J. L. F. Abascal, J. Chem. Phys., 122 (11), 114507 (2005).
  29. A. S. Oude Vrielink, A. Aloi, L. L. C. Olijve, and I. K. Voets, Biointerphases, 11 (1), 18906 (2016).

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023